Большая техническая энциклопедия
0 1 3 4 9
D V
А Б В Г Д Е Ж З И Й К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Ь Э Ю Я
ЭБ ЭВ ЭГ ЭД ЭЖ ЭЗ ЭЙ ЭК ЭЛ ЭМ ЭН ЭО ЭП ЭС ЭТ ЭФ

Эластин

 
Эластин входит в состав жил и других эластичных веществ соединительной ткани.
Эластин входит в состав сухожилий и других эластичных соединительных тканей.
Эластин не превращается в желатину при кипячении с водой и переваривается трипсином. Подобно коллагену, волокна эластина состоят из простых аминокислот, главным образом из лейцина, гликоколя и пролина, и не содержат оксипролипа, аланина, дикарбо-новых аминокислот, триптофана и гистидина.
Эластин и коллаген не растворяются в воде. Их полипептидные цепи содержат большое количество глицина, пролина и гадроксипролина.
Эластин входит в состав жил и других эластичных веществ соединительной ткани.
Эластин входит в состав сухожилий и других эластичных соединительных тканей.
Эластин содержится в сухожилиях и соединительной ткани.
Эластин входит в состав сухожилий и других эластичных соединительных тканей.
Эластин составляет основную массу эластичных волокон соединительной ткани и связок. Особенно богаты эластином шейные связки и стенки аорты.
Эластин является главной составной частью эластической ткани, содержащейся в сухожилиях, стенках кровеносных сосудов, а также дыхательных путей, в легких и в обычной соединительной ткани. Эластин несколько отличается от коллагена.
Эластин - это нерастворимый, похожий на резину белок эластических волокон соединительной ткани. Он способен к обратимому растяжению в длину в несколько раз. Особенно богаты эластином связки и дуга аорты. Как и в коллагене, в эластине содержится много пролина и глицина, но нет гидроксилизина и мало гидроксипро-лина. В аминокислотном составе преобладают неполярные аминокислоты, последовательность которых в эластине имеет определенную периодичность. Так, часто повторяется последовательность про-гли-вал-гли - вал. Эластин синтезируется в виде растворимого предшественника, который далее переходит в нерастворимую форму в результате образования различного рода поперечных сшивок. Одна из них характерна только для эластина. Это десмозин, образованный из боковых цепей четырех остатков лизина. Поперечные связи в эластине обеспечивают способность эластиновых волокон после растяжения восстанавливать исходную форму и размер. Эластин синтезируется как растворимый мономер ( ММ 70 000 Да) - тропоэластин. После секреции действует лизилоксидаза, благодаря которой образуется структура десмозина. В отличие от коллагена синтезируется только один генетический тип эластина.
Схематическое изображе. Эластин в отличие от коллагена обнаружен в основном в связках ( лигаментах) и больших кровеносных сосудах, которые должны быть эластичными.
Эластин вместе с коллагеном, протеогликанами и рядом глико - и муко-протеинов является продуктом биосинтетической деятельности фиброблас-тов. Тропоэластин не содержит поперечных связей, обладает растворимостью.
Эластинов ые волокна составляют незначительную часть волокнистой массы кожи. Они не образуют пучков и тянутся в виде отдельных изолированных нитей, преимущественно в направлениях, параллельных поверхности кожи.

Кроме эластина эластаза гидролизует различные белки. В А-цепи инсулина эластаза расщепляет связи аланил-серин и серил-лейцин.
Об эластине сообщалось [15], что полностью гидратированный белок имеет отрицательное и очень высокое значение коэффициента теплового расширения.
Коллаген и эластин практически нерастворимы в воде. При экстракции нерастворимого коллагена водой при 100 С получаются растворы желатина, которые при охлаждении образуют гель.
Для определения эластина остаток мясной ткани, оставшийся после щелочной и водной экстракции, кьельдализируется вместе с ватой. Полученный здесь азот является азотом эластина.
Для получения эластина, структурного белка эластических волокон, используют обычно шейную связку быка. По своим свойствам эластин напоминает коллаген, но отличается от коллагена еще большей устойчивостью к действию протеолитических ферментов, кислот и оснований. Эластин подобно коллагену также характеризуется высоким содержанием глицина.
В гидроли-затах эластина, полученных после глубокого гидролиза эластазой и другими протеазами, найдены пептиды с молекулярными весами 2 000 и больше. Десмозин и изодесмозин - тет-ракарбоксильные тетрааминокислоты, которые участвуют в образовании поперечных связей в эластине, входя одновременно в состав нескольких ( 2 - 4) полипептидных цепей.
Схематическое изображе. В цепях эластина содержатся внутри - и межмолекулярные сшивки, но некоторые из них отличаются от таковых в коллагене, хотя и, как полагают, возникают вследствие окислительного дезаминирования лизина в ал-лизин.
Общими для эластина и коллагена являются большое содержание глицина и пролина, наличие оксипролина, хотя последнего в эластине примерно в 10 раз меньше, чем в коллагене. Как и в коллагене, в эластине мало метионина и отсутствуют триптофан и цистеин.
В гидролизатах эластина найдена еще одна необычная аминокислота, пик которой на хроматограммах располагается между орнитином и лизином.
Содержится в эластине, встречается в свободном состоянии в цветках сандалового дерева, находится в ядовитых пептидах бледной поганки.
Остаток десмозина-особой аминокислоты, обнаруженной только в эластине. Ее центральная циклическая структура образуется путем взаимодействия R-групп ( выделены красным цветом четырех остатков лизина, что приводит к возникновению поперечных связей 1ежду полипептидными цепями эластина ( 7 - 17.| Молекулы тропоэластина, из которых формируется сеть связанных между собой полипептидных цепей эластина. А. Сегмент молекулы тропоэластина. J5. Точная структура эластина не установлена. Известно, однако, что молекулы тропоэластина соединены поперечными связями и образуют единую двумерную или трехмерную сеть, обладающую высокой степенью эластичности. Помимо остатков десмозина ( выделенных цветом, связывающих между собой две, три или четыре молекулы тропоэластина, как показано на рисунке, в эластине имеются и другие виды поперечных связей ( тоже выделенных красным цветом. Подобно коллагену, эластин богат глицином и аланином.
Для приготовления смеси эластин - конго коасный 20 мг эластина суспендируют в 20 - 30 мл насыщенного водного раствора конго красного, смесь выдерживают 16 ч, затем пропитанный эластин фильтруют, промывают водой от избыточного, неимпрегнированного красителя и сушат с помощью ацетона или диэтилового эфира. При использовании препарата эластин - конго красный эластаза гидролизует эластин, а освобождающийся при этом краситель определяют колориметрически.
По аминокислотному составу эластин близок к другому белку соединительной ткани - коллагену. В эластине так же, как в коллагене, много глицина, аланина, валина и пролина. В эластине мало дикарбоновых аминокислот, аргинина и лизина, серосодержащих аминокислот и триптофана. Вообще характерным для эластина является небольшое содержание в нем полярных аминокислот. Эластин - один из самых гидрофобных - белков. Первичная и вторичная структуры эластина не исследованы. Молекулы эластина не имеют видимых границ и потому истинное значение молекулярного веса эластина неизвестно. Только после солюбилизации эластина, вызываемой кипячением в 40 % - ном растворе мочевины, обработкой концентрированными кислотами, водно-спиртовыми растворами щелочей, действием эластазы и другими способами растворенный эластин разделяется на две фракции: а-эластин с молекулярным весом 60000 - 84000 и 0-эластин с молекулярным весом 5500 - 6000, не осаждаемый трихлоруксусной кислотой.

Контракция для системы эластин - вода заметна даже при низких степенях гидратации при трех рассмотренных температурах. Максимум при w 0 2 может быть предположительно объяснен ограниченной растворимостью воды в белке [1] и / или стеклованием системы в этой точке.
Исследование действия на эластин протеаз других фракций протофрадина дало следующие результаты [18]: под влиянием ферментов первой фракции, содержащей пептидазы и протеиназы, образуется значительное количество аминокислот, да - и трипептидов, и пептидов, состоящих в среднем из шести-семи остатков.
Гидролиз синтетического субстрата эластина МЭА ( ала) 3 подчиняется кинетике Михаэлиса-Ментена. Кт для панкреатической эластазы и эластаз проназы и римопротелина - величины одного порядка и составляют 0 43 10 3М; 1 54 10 - 3Ми 1 9 10 3М соответственно.
В кислом гидролизате эластина найдена другая сшивающая аминокислота - изодезмозин, имеющий остаток R2 в положении 2 ( а не в 4) пиридинового кольца.
Связки, богатые эластином, соединяют кости скелета и удерживают их в суставах.
В мышце находятся коллаген и эластин, которые в противоположность собственно мышечным белкам не содержат достаточного количества незаменимых аминокислот и трудно перевариваются при действии пищеварительных ферментов. В табл. 9 ( см. приложение) приведено сопоставление аминокислотного состава белков, соединительной ткани мышц и полноценного белка молока - казеина. Содержание отдельных аминокислот дано в процентах при содержании в белке 16 0 г азота.
Эластазами называют ферменты, гидролизующие эластин - основной белковый компонент эластических волокон, встречающихся преимущественно в органах животных, обладающих большой эластичностью ( выйная связка, аорта, легкие и др.) - Эластин нерастворим в воде и других растворителях, устойчив к нагреванию, действию кислот, щелочей и различных денатурирующих агентов.
Выберите положения, правильно характеризующие эластин: а) является глобулярным белком; б) способен к обратимому растяжению за счет десмозина; в) расщепляется с помощью фермента эластазы; г) является основным белком крупных сухожилий.
Сухожилия и артерии состоят из эластинов. Они совершенно подобны коллагенам, но не могут превращаться в желатины.
Исследование двух стадий ферментативной деградации эластина высокочувствительным изотопным методом с использованием эластина, меченного радиоактивным йодом [146-148], показало, что эластаза атакует волокно, на котором она адсорбирована. На первой стадии реакции ( в лаг-фазе процесса солюбилизации эластина) происходит быстрое расщепление ограниченного числа пептидных связей, которое сопровождается растворением эластина и появлением 2 s 1-пептидов. Ограниченный гидролиз пептидных связей приводит к конформацион-ным изменениям эластина и разрушению центров фиксации фермента. На второй стадии продолжается гидролиз растворенных пептидов. Из этих данных следует, что панкреатическая эластаза действует как протеиназа и образование растворимых пептидов на первой стадии, так же как их дальнейшее расщепление, является следствием гидролиза ферментом пептидных связей.
На рис. 13.2 показана плотность очищенного эластина в зависимости от температуры и содержания воды. Соответствующие значения коэффициентов расширения приведены в табл. 13.1. При температурах ниже 30 С для всех образцов, кроме наиболее гидратированных, плотность очень мало изменяется с изменением содержания воды. Напротив, при более высоких температурах плотность в сильной степени зависит от уровня гидратации.
Температурная зависимость плотности сухих образцов натив-ного и очищенного эластина приведена на рис. 13.1. В диапазоне исследованных температур плотность нативного белка выше, чем очищенного. Типичные значения равны соответственно 1 245 и 1 232 г / мл при 25 С. В первом приближении это различие в плотностях можно объяснить различным составом нативного и очищенного белков.
В отличие от коллагена в эластине значительно больше валина и ала-нина и меньше глутаминовой кислоты и аргинина. В целом характерной особенностью первичной структуры эластина является слишком малое содержание полярных аминокислотных остатков. При ферментативном гидролизе эластина в гидролизате обнаруживаются десмозин и изодесмо-зин. Эти соединения содержатся только в эластине. Структура их довольно необычна: 4 остатка лизина, соединяясь своими радикалами, образуют замещенное пиридиновое кольцо.
С нашей точки зрения, для системы эластин - вода очень трудно дать аналогичную интерпретацию ( и, вероятно, даже для системы шерсть - вода), так как заполнение малых статистических пустот приводит к возникновению гетерогенности в системе. Последняя представляет собой композит, в котором капельки жидкой воды распределены в жестком стеклообразном белке. Стеклование такой гетерогенной системы будет протекать одинаково при различном содержании воды и идентично стеклованию сухого белка, тогда как температура стеклования эластина сильно снижается в результате взаимодействия с водой. Такой результат возможен лишь в том случае, когда оба компонента взаимодействуют между собой на молекулярном уровне.

Из протеиноидов позвоночных следует отметить коллаген, эластин и кератин. Коллаген представляет главную составную часть соединительной ткани кожи и сухожилий и основное органическое вещество костей и хрящей. Коллаген устойчив к действию некоторых протеолитических ферментов: он расщепляется пепсином, но не трипсином. При действии холодной воды на указанные ткани коллаген не растворяется; его можно перевести в раствор лишь при более высокой температуре, но при этом строение его изменяется. Желатина представляет собой не натуральный белок, а измененный коллаген, переходящий в раствор при кипячении с водой, лучше в присутствии кислот. Желатина отличается способностью набухать в холодной воде, а также легко растворяться в горячей воде и застывать при охлаждении в студенистую массу. Она довольно хорошо расщепляется протеолитическими ферментами. Состав продуктов гидролиза желатины почти не отличается от продуктов гидролиза коллагена. Для нее характерно большое содержание гликоколла, а также пролина и оксипролина; триптофан отсутствует; тирозина-незначительные следы. Желатина-один из наиболее изученных белков.
Для определения эластазной активности ферментов обычно используют эластин, полученный из выйной связки крупного рогатого скота.
Белковое вещество сухожилий и связок носит название эластина. Особенно много эластина содержит, например, выйная связка. Этот протеи-ноид несколько легче поддается действию пищеварительных соков, чем коллаген.
Один из типов поперечных связей между параллельными цепями коллагена. Такие связи образуются ферментативным путем при соединении двух остатков лизина, принадлежащих соседним цепям. К основным типам соединительной ткани, богатой эластином, но содержащей также небольшое количество коллагена, относятся желтая эластическая ткань связок и эластический слой соединительной ткани в стенках крупных артерий. Упругие артериальные стенки помогают распределять нагнетаемую сердцем кровь по кровеносным сосудам и сглаживать пульсовые колебания давления крови, создаваемые сокращениями сердца. В состав эластической соединительной ткани входит фибриллярный белок, который по ряду свойств напоминает коллаген, но по некоторым свойствам сильно от него отличается.
Зависимости плотности и удельного объема сухого эластина от температуры.| Зависимости плотности и удельного объема сухого и гидратирован-ного очищенного эластина от температуры. Сухие образцы ( около 3 г полосок из эластина толщиной менее 1 мм) хранили в вакууме над пентоксидом фосфора в течение нескольких дней, тщательно взвешивали на автоматических весах, помещали в пикнометр, покрывали силиконовым маслом и обезгаживали с помощью ротационного насоса до прекращения видимого выделения газа из образца. Затем пикнометр закрывали, погружали в баню, поддерживаемую при температуре измерения, и после установления теплового равновесия уровень жидкости в боковом капилляре доводили до метки с помощью небольшого шприца.
Ориентация линий Лангера на коже лица и ладони. В общий состав кожи входят волокна коллагена, эластина и основной ткани - матрицы.
Необходимо отметить, что непременным условием действия эластазы на эластин является сорбция фермента на субстрате.
Фибриллы коллагена не растягиваются, тогда как для фибрилл эластина характерна высокая степень растяжимости.
 
Loading
на заглавную 10 самыхСловариО сайтеОбратная связь к началу страницы

© 2008 - 2014
словарь online
словарь
одноклассники
XHTML | CSS
Лицензиар ngpedia.ru
1.8.11